Une équipe de chercheurs de l'Inserm à Toulouse (Haute-Garonne) a franchi un nouveau pas dans la compréhension du métabolisme du fer. Les résultats obtenus après sept ans de travaux ouvrent la voie à l'amélioration du traitement de l'anémie.
La présence de fer dans l'organisme est essentielle, à commencer par le transport d'oxygène par les globules rouges. Fatigue chronique, essoufflements, système immunitaire défaillant... Pour les patients souffrant d'une carence, accomplir des tâches de la vie quotidienne peut devenir extrêmement compliqué. Un excès de fer est également toxique pour l'organisme, pouvant conduire à une défaillance d'organes comme le foie, le pancréas et le cœur.
Des scientifiques de l’#Inserm ont identifié le rôle majeur d’une protéine dans le métabolisme du #fer, ouvrant la voie à de nouvelles perspectives cliniques dans le #traitement de l’anémie.
— Inserm (@Inserm) February 26, 2024
1/6
Lire le communiqué : https://t.co/7wOqU1iH8y pic.twitter.com/zhnzbOiZXk
En clair, "entre les apports et les besoins en fer, la balance doit être à l'équilibre, explique le chercheur Léon Kautz. Et, cette balance est maintenue par une hormone produite par le foie, l'hepcidine."
Des protéines qui comblent les défaillances
Chargé de recherche Inserm au sein de l'institut de recherche en santé digestive à Toulouse, Léon Kautz mène depuis plus d'une dizaine d'années des travaux sur cette hormone de régulation et des protéines qui d'une certaine manière prennent le contrôle quand celle-ci est défaillante.
Après de premiers résultats en 2014, l'équipe de l'Inserm vient de boucler sept années de recherche par l'identification d'une seconde protéine, jouant un rôle majeur dans le métabolisme du fer.
Dans le cas, des anémies causées par des hémorragies ou la destruction de globules rouges lors d'une infection, l'organisme va chercher à répondre rapidement au manque de globules rouges en augmentant leur production, ce qui nécessite des apports en fer plus importants. Pour ce faire, la synthèse de l’hepcidine doit être diminuée.
L'hepcidine est au métabolisme du fer, ce que l'insuline est au sucre.
Léon Kautz, chargé de recherche Inserm
Pour l'équipe de chercheurs, "nous recherchions le chaînon manquant qui permet de diminuer l'hepcidine pour faire rentrer plus de fer jusqu'à ce que l'organisme ait retrouvé un nombre normal de globules rouges et une saturation en oxygène satisfaisante". Et elle vient donc de valider le fait qu'une seconde protéine, présente dans l'organisme, en est capable.
La protéine a été produite en laboratoire et ses effets validés sur des souris. Des résultats que Léon Kautz aimerait désormais confirmer chez des patients atteints de différentes pathologies pour, à terme, "affiner de nouveaux traitements".
Améliorer les traitements
"On peut imaginer développer des molécules qui exerceront une fonction similaire à la protéine baptisée FGL1 ou en développer de petits fragments et les administrer aux patients", explique Léon Kautz. Ce qui permettrait de soulager les anémies associées à des maladies inflammatoires chroniques, certaines infections et certains cancers.
À l'inverse, l'équipe a aussi établi que neutraliser cette même protéine permettait d'empêcher l'excès de fer, facteur d'une mortalité importante chez des patients atteints de maladies génétiques impactant leur production de globules rouges.
Mais la mise en place de nouveaux traitements est un tout autre et long processus qui nécessite le soutien d'un industriel capable de développer la production de molécules. Ensuite, il faut mettre en place des essais cliniques. Et cela nécessite une collaboration entre les hôpitaux, les industries pharmaceutiques et les chercheurs.